Ekstrudering på mat

Effekt av ekstrudering på næringsverdien av mat

Et utvalg av aminosyrer brukes til å syntetisere de ekstremt komplekse kjemiske molekylene, nemlig proteiner. Av de 22 aminosyrene som utgjør hovedkomponentene i proteiner, blir isoleucin, leucin, lysin, metionin, fenylalanin, treonin, tryptofan og valin ansett som essensielle aminosyrer. Mengden, fordøyeligheten og tilgjengeligheten til essensielle aminosyrer påvirker alle ernæringstettheten av protein. Den beste indikatoren på proteinkvalitet anses å være fordøyelighet. Protein-fordøyeligheten er høyere i ikke-ekstruderte materialer enn i ekstruderte materialer på grunn av denaturering av proteiner og inaktivering av anti-nutritional faktorer som hindrer fordøyelsen. Ekstrudering (skruehastighet 300 o\/min, matehastighet 27 kg\/t, størrelse 5\/32 tommer, utløpstemperatur 93-97 grader Celsius) resulterer i et fullstendig tap av trypsininhibitoraktivitet i ekstruderte blandinger av ødelagt ris og hvetekli med klaninnhold opp til 20%. Imidlertid har oppvarming av hele inntatt frø ved 100 grader Celsius i 5 minutter funnet å eliminere lektinaktivitet fullstendig, som for nyrebønner. Lektinaktivitet av bønnmel har vist seg å være betydelig redusert eller eliminert ved ekstrudering.

Ekstrudering har vist seg å være veldig effektiv for å redusere eller eliminere lektinaktivitet i soya mel. Forskerne fant at soyaproteiner viste molekylær aggregering og kjemisk tverrbindingsatferd ved både lave og høye fuktighetsnivåer under ekstrudering.
Resultatene viste at hydrofobe interaksjoner, hydrogenbindinger, disulfidbindinger og deres interaksjoner sammen opprettholdt strukturen til proteineksporater uavhengig av deres posisjon i ekstruderen og fuktighetsinnholdet, og at ikke-kovalente bindinger også bidro mer enn kovalente bindinger under prosessering, noe som førte til denne endringen. Inhibering av antitrypsinaktivitet i ekstruderte snacks forbedret enzymatisk hydrolyse av proteiner under ekstruderingsoppvarming. Pepsin har en høyere affinitet for proteiner enn trypsin, noe som ytterligere støtter muligheten for antitrypsin -effekten.
Forbedringen i pepsinhydrolyse kan skyldes denaturering av proteiner under ekstruderingskoking, noe som gjør dem mer utsatt for pepsinaktivitet. Dette antyder at ekstrudering betydelig forbedrer ernæringsverdien av proteiner.